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科学家确定了与ALS相关的神经元蛋白团块的结构

发布时间:2019-06-12 13:28:27

科学家确定了与ALS相关的神经元蛋白团块的结构 2015年12月29日 为了创造一种没有任何疾病的治疗方法,科学家们需要研究和理解错误生物学背后的驱动力。今天,北卡罗来纳大学医学

  科学家确定了与ALS相关的神经元蛋白团块的结构

  2015年12月29日

  为了创造一种没有任何疾病的治疗方法,科学家们需要研究和理解错误生物学背后的驱动力。今天,北卡罗来纳大学医学院的研究人员宣布了第一个基于证据的神经元蛋白质团块的描述被认为在肌萎缩侧索硬化症(ALS)中很重要,也称为Lou Gehrig病,一种致命的神经退行性疾病。

  这项研究在今天在线发表在美国国家科学院院刊上,也提供了第一个明确的证据,证明这些蛋白质团块确实对ALS患者死亡的神经元类型有毒。

  这项研究的开发可能是开发药物以阻止团块形成和阻止疾病进展的关键一步。 ALS和其他神经退行性疾病的治疗长期以来一直未能吸引研究人员,主要是因为他们的病因仍然是神秘的。

  “医疗保健中最大的难题之一是如何解决神经退行性疾病;与许多癌症和其他疾病不同,我们目前没有针对这些神经退行性疾病的杠杆作用,“高级研究作者,北卡罗来纳大学生物化学和生物物理学Michael Hooker杰出教授Nikolay Dokholyan博士说。 “这项研究是一项重大突破,因为它揭示了运动神经元死亡的起源,对于药物发现可能非常重要。”

  ALS患者由于运动神经元的丧失而逐渐瘫痪和早逝,这对于移动,说话,吞咽和呼吸至关重要。

  该研究的重点是ALS病例的一个子集 - 估计为1%至2% - 与称为SOD1的蛋白质的变异相关。然而,即使在没有SOD1基因突变的患者中,这种蛋白质也已被证明可形成潜在的有毒团块。研究人员发现,这种蛋白质形成三个临时团块,称为“三聚体”,称为“三聚体”。并且这些团块能够杀死在实验室中生长的运动神经元样细胞。

  “这是一个重大步骤,因为没有人确切知道ALS患者运动神经元死亡背后的毒性相互作用”。伊丽莎白普罗克特博士说,他是该研究期间Dokholyan实验室的研究生和该论文的第一作者。 “知道这些三聚体的样子,我们可以尝试设计能阻止它们形成的药物,或者在它们造成损害之前隔离它们。

  我们对这些可能性感到非常兴奋。“

  相关故事研究揭示抗生素抗性基因如何在细菌之间转移高蛋白和低热量饮食有助于老年人安全减肥显示研究早期行走可能比降低血压的药物更好研究人员在基因突变影响蛋白质后注意SOD1在20世纪90年代早期与ALS联系在一起。但是负责杀死神经元的聚集蛋白的确切形式很难识别,许多被认为有毒的团块几乎一旦形成就会崩解,这使得它们极难研究。

  “据认为,使它们如此有毒的部分因素是它们的不稳定性”。

   普罗克特说,他现在是麻省理工学院的博士后研究员。 “它们不稳定的性质使它们对它们不应该影响的细胞部分更具反应性。”

  到目前为止,研究人员并不知道这些短暂的团块是什么样的,或者它们如何影响细胞。

  为了解开这个谜团,研究团队在活细胞中结合使用了计算建模和实验。 Proctor花了两年时间开发一种自定义算法来确定三聚体的结构,Dokholyan所描述的研究的一个方面是“一个出色的旅程”。类似于在获取最外层的片段之后绘制纱球结构,然后确定它们如何配合在一起。

  一旦三聚体结构建立,该团队花了几年时间开发方法来测试三聚体对实验室中生长的运动神经元样细胞的影响。结果很清楚:与三聚体紧密结合的SOD1蛋白对运动神经元样细胞是致命的,而非结块的SOD1蛋白则不是。

  该团队计划进一步调查“胶水”。将三聚体结合在一起以便找到可能使它们分开或阻止它们形成的药物。

  此外,这些发现可以帮助阐明其他神经退行性疾病,如阿尔茨海默病和帕金森症。

  “神经退行性疾病之间存在许多相似之处”。 Dokholyan说。 “我们在这里发现的似乎已经证实了已知的阿尔茨海默氏症,如果我们能够更多地了解这里发生的事情,我们可能会开辟一个框架,以便能够了解其他神经退行性疾病的根源。 "

  资料来源:北卡罗来纳大学医学院

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